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泛素连接酶的结构和功能研究进展PDF

发布时间:2019-05-15 22:06编辑:网络中心浏览(80)

    生物化学和生物物理学的进展
    生物化学和生物物理学的进展
    2008,35(1):14?20
    连接酶的结构和功能的进展
    1)1,2)2)1,2)**
    Yanna Ho Chiao Min-n Gi Sussha Odon
    1)2)
    (深圳北京大学化学研究生基因组实验室,深圳518055;北京大学生命科学系结构生物学实验室,北京100871)
    抽提是体内蛋白质翻译后的重要修饰之一,并且是蛋白水解的信号。
    泛素连接酶E3是泛素化过程中的重要酶之一。
    活化的遍在蛋白从E2结合酶转移到底物上,不同的泛素连接酶作用于不同的底物蛋白,这决定了遍在蛋白化修饰的特异性。
    根据结构
    功能机制不同,E3连接酶分为HECT家族(同系物E6APC末端)和RING手指家族,第一个
    与泛素直接连接然后可以传递到E3的RING手指家族的HECT结构域是缓慢的,大的和复杂的,并且近年来已经被研究过。
    该热点,该家族包含类似的E2结合结构域和特异性底物结合部分,其充当将活化的E2遍在蛋白直接转移至靶蛋白的桥。
    身体不与泛素相互作用的事实总结了E3连接酶家族的这两个成员的三维结构和功能机制研究的最新进展。
    关键词泛素连接酶,底物特异性,HECT,RING-finger,WD 40
    课程分类号Q71
    在各种形式的翻译后翻译激活酶,激活泛素结合酶E2(泛素)
    翻译后修饰(PTM),缀合酶,泛素连接酶E3
    泛素 - 蛋白质连接酶,也称为底物识别因子,近年来引起了越来越多的关注。
    白色磷酸化的信号转导是类似的,并且其在底物识别因子中的作用机制是目前的
    许多过程在生命活动中的重要作用是明确的:E1通过第一个活动中心的剩余活动Cys。
    2004年诺贝尔化学奖授予在蛋白质介导的蛋白质的C末端形成硫酯键以激活单个游离泛素。
    降解过程研究的三项科学开创性贡献(此阶段需要ATP),E1提供活化的泛素
    一幢房子
    它是由76个氨基酸残基组成的高度保护的E2,最后它募集特异性底物和E3 E2并介导泛素。
    该肽之所以如此命名是因为它广泛分布在几种细胞类型中,但由于蛋白酶体识别的泛素化,它从E2转移到靶蛋白。
    用遍在蛋白标记的蛋白质被非特异性过程特异性识别,快速降解和降解。
    细胞内的蛋白质降解是复杂的,受到严格调节的E3,其在完全蛋白质降解中起重要作用。
    调节过程,包括细胞的基本过程(如DNA的作用),决定了反应的特异性。
    修复,细胞周期调控,细胞凋亡等),抗原呈递,
    2泛素连接酶的分类和特征
    在许多途径中的重要作用,如炎症反应[1]蛋白质
    恶性肿瘤,神经退行性症状如恶化和多种疾病异常,主要反应包括E1,部分
    [2]多个E 2和多个E 3。
    发现了两种主要类型的E3家族。
    疾病的出现和发病密切相关。因此,阐明泛素
    [3]
    蛋白质水解作用的机制对于理解许多疾病的发生很重要,包括大多数RING手指。